俄勒冈州立大学的研究人员成功实时观测到了驱动阿尔茨海默病的分子化学相互作用。这项发表在《ACS Omega》期刊上的研究，以前所未有的清晰度阐明了金属离子如何触发蛋白聚集，进而阻断脑细胞间的通讯。
该校化学系副教授玛丽琳·兰珀萨德·麦基维茨（Marilyn Rampersad Mackiewicz）领导了此次研究。通过一种专门的测量技术，科学家们追踪了铜离子如何与β-淀粉样蛋白相互作用并形成破坏性团块的过程。
观测分子损伤
以往针对阿尔茨海默病的研究多集中在脑部退化的最终结果，而非过程本身。麦基维茨表示，他们团队开发的新方法能够逐秒观测这些相互作用。这种观测视角的转变，使研究人员能够直接测量特定分子如何干扰或逆转蛋白聚集的过程。
“我们开发出一种方法，可以逐秒实时观测这些相互作用，并直接测量不同分子如何对其进行干扰或逆转，”麦基维茨说道，“这让研究重点从‘某种方法是否有效’转变为‘它是如何起作用的，以及在何时起作用’。”
研究团队评估了螯合剂（能够与金属离子结合的分子）的有效性。虽然一些螯合剂会不加选择地捕捉金属离子，但研究人员发现了一种能选择性结合铜离子的特殊类型。这种选择性至关重要，因为铜被认为是导致阿尔茨海默病患者体内蛋白聚集的主要诱因。
尽管距离临床应用还有数年时间，但这些发现为药物研发提供了更精准的路线图。研究人员指出，传统疗法之所以往往失败，是因为对β-淀粉样蛋白如何聚集缺乏完整认知。
该项目由教职员工与本科生共同参与，其中包括俄勒冈州立大学的艾丽莎·施罗德（Alyssa Schroeder）以及波特兰州立大学的一个团队。该项目得到了SURE科学计划的支持。
展望未来，团队计划在更复杂的生物系统（包括细胞和临床前模型）中测试这些发现。其目标是将这些分子层面的观测转化为未来的治疗手段，从而有望阻止或逆转该疾病造成的脑部损伤。